Лекція 1.
Урок № 8.
Тема лекції: Хімія білків.
Мета лекції: дати основні поняття по хімії білків: як високомолекулярних речовин, синтез. Перетворення в організмі, функції білків.
Тип уроку: лекція
Обладнання: підручник з хімії та біології, Величко „Роздатковий матеріал з органічної хімії”, таблиця „Структура білків”, опорні сигнали.
План лекції:
Загальна характеристика білків та їх класифікація.
Елементарний склад білків.
Властивості білків і будова амінокислот:
а) молекулярна маса білків;
б) розчинність білків;
в) амфотерність білків;
г) гідроліз білків;
д) денатурація білків;
е) кольорові реакції білків.
4. Хімічна будова білків. Їх структура:
а) первинна
б) вторинна
в) третинна
г) четвертинна
5. Висновки
Хід лекції
Загальна характеристика білків та їх класифікація.
На сьогоднішньому уроці ми познайомимося з азотовмісними високомолекулярними сполуками природного походження – білками.
Із органічних речовин, що входять в склад живих організмів, найбільш важливе в біологічному відношенні і найбільш складні по хімічній структурі є якраз білки. З ними ми зустрічаємось всюди, там де має місце життя, та його прояви.
Термін „білки” виник вперше в зв'язку із знаходженням в тканинах тварин і рослин речовин, що подібні по деяких своїх властивостях з яєчним білком (при нагріванні вони розкладаються). Ці речовини Мульдер в 1838 р. назвав протеїнами (з грец. proteous - перший), тобто вони являються важливими складовими живої матерії, без якої неможливе життя. Тепер слово „білки” це збірне поняття для цілого класу речовин, які мають багато спільного в складі та властивостях, що присутні в кожній живій клітині і утворюють там основну масу протоплазми.
Класичне визначення ролі білків як основи живого дано сто років тому що „життя це форма існування білкових тіл”. Ця фраза стала крилатою, в ній підкреслюється вирішальне значення білків для життя.
Всі білки в залежності від будови діляться на прості і складні.
Білки Прості протеїди Складні протеїди Ліпопротеїди Фосфор-протеїди Альбуміни розч. у Н2О Глобуліни розч. в нейтр. солях Нуклеїни Глюкопротеїди Хромопротеїди забарвлені спол.
Протеїни – практично зустрічаються в усіх тваринних і рослинних клітинах, в більшості рідин організму (плазмі крові, сиворотці молока і т.д.).
Амбуліни менші по масі від глобулінів та розинні у воді, а глобуліни в нейтральних солях. Прості білки складаються тільки з амінокисллт.
Протеїди – складаються з білкової та небілкової групи.
а) нуклеопротеїди – небілкова частина відноситься до нуклеїнових кислот;
б) небілкова частина хромопротеїдів забарвлені сполуки;
в) фосфопротеїди – мають у складі залишки фосфорної кислоти;
г) ліпопротеїди – небілкова частина – жири;
д) глюкопротеїди – небілкова частина – вуглеводи.
З вище сказаного видно яку різноманітну роль відіграють білки в організмі.
Вони контролюють тисячі хімічних реакцій, на них тримається вся біоенергетика – живлення, дихання, м’язове скорочення, білкові гормони розкачують маятник наших емоцій, імунітет теж залежить від білків.
2. Елементарний склад білків.
При хімічному аналізі білків були визначені їх складові елементи.
Елементарний склад білків в процентах від молекулярної маси буде наступний:
С – 50 – 54%
Н – 6,5 – 7,3%
О – 21,5 – 23,5%
N – 15 – 17%
S – 0,3 – 2,5%
В склад білків входять також: P, J, Fe, Si і т.д.
Найбільш постійним в складі білка є азот.
При вивченні хімічної структури простого білка було встановлено, що основною його структурною одиницею – мономером – являються амінокислоти. Таким чином білки – це високомолекулярні, органічні, N – вмісні біополімери, які складаються в основному з амінокислот.
3. Властивості білків і будова амінокислот.
а) Молекулярна маса білків – для визначення молекулярної маси існує ряд методів:
кріоскопічний
осмометричний
седиментації
Найбільш точним є метод седиментації який проводиться в ультрацентрифузі. Він заснований на різній швидкості осадження білків в залежності від молекулярної маси: з великою масою білки осідають при малій швидкості руху ротора центрифуги, а білки з малою масою - при високих швидкостях його руху.
Вивчення різних білків показало, що всі вони являються з високою молекулярною масою. Молекулярна маса їх виражається десятками, сотнями і тисячами, а в деяких білків і декілька мільйонів.
На ст. 143 в кн. „Загальна біологія” є порівняння відносних молекулярних мас:
спирт – 46
оцтова кислота – 60
бензол – 78
яйця (альбумін) – 36000
кров (гемоглобін) – 152000
м'язи (міозин) – 500000
Отже, білки – це молекули велетні, це макромолекули.
Відкрийте Л.П.Величко „Роздавальний матеріал з орг. хімії” ст. 70.
Характеристика деяких білків
Інсулін 6000 у підшлунковій залозі
Вірус тютюнової мозаїки 41000000 у хворих рослинах тютюну.
б) розчинність білків
Ми вже згадували класифікуючи білки, що одні з них альбуміни розчинні у воді, а глобуліни тільки в нейтральних солях. А є білки, що зовсім не розчиняються.
Розчинні білки утворюють колоїдні розчини.
в) амфотерність білків
Раз мономером білків є амінокислоти, то поясніть чому білки є амфотерні? (питання до класу).
Відповідь: В склад амінокислот входять дві функціональні групи
NH2 – аміногрупа – гр. основ. орг.
О
??
-С – карбоксильна гр. – гр. орг. кислот.
\
ОН
Амінокислоти будуть себе проявляти як основи взаємодіючи з кислотами, і як кислоти взаємодіючи з основами.
Отже, амінокислоти це органічні амфотерні сполуки.
Амінокислоти можуть реагувати між собою:
Відкрийте кн. „Загальна біологія” на ст. 145 де записано 20 амінокислот , що входять до складу білків
г) гідроліз білків
Для вивчення хімічного складу білків застосовують гідроліз – процес розщеплення білків на складові частини при участі води і нагрівання.
Гідроліз буває:
кислотний
лужний
ферментативний
для кислого гідролізу використовують концентровані розчини H2SO4 i HCl і нагрівання при 100-1100С.
Для лужного - використовують 2N розчини лугів.
Для ферментативного проходить з участю ферментів (біологічних каталізаторів) і при температурі 37-380С.
Кінцевими продуктами гідролізу простих білків являються тільки амінокислоти.
Відкрийте підручних з хімії на ст. 170 і зверніть увагу на будову деяких амінокислот.
Гліцин
Аланін
Цистеїн
Фенілаланіп
Загальна формула їх така
Радикал може містити відкриті ланцюги, цикли, різні функціональні групи.
д) денатурація білка
Під впливом різних фізичних і хімічних факторів – високої температури, ряду хімічних речовин, опромінення, механічної дії – слабкі водневі зв’язки що підтримують вторинну і третинну структури (але не первинну, рвуться і молекула розгортається).
Див. ст. 150 підручник „Загальної біології”.
В результаті денатурації властивості білка змінюються. Він втрачає розчинність, стає доступним дії травних ферментів втрачає властиві йому функції. Явище денатурації процес оборотний, тобто розгорнутий поліпептидний ланцюг здатний знову закрутитися в спіраль.
Цю властивість денатурації використовують в клініці, коли при отравленні важкими металами хворому дають пити молоко або сирі яйця, щоб метали денатуруючи білки цих продуктів адсорбувалися на їх поверхні і не діяли на слизові стінок кишечнику і не всмоктувалися в кров.
Процес повернення до своїх структури білка денатурованого наз. денатурацією ця здатність лежить в основі важливої властивості всього живого – подразливості.
е) кольорові реакції
Білки дають характерні кольорові реакції за якими можна розпізнати серед інших речовин. Наприклад, від азотної концентрованої кислоти з'являється жовте забарвлення.
Так звана біуретова реакція дає синьо-фіолетове забарвлення, коли до білка додати розчину NaOH + CuSO4.
4. Хімічна будова білків. Їх структура: первинна, вторинна, третинна, четвертинна.
Білки – це високомолекулярні, органічні, азотовмісні біополімери, які складаються в основному з амінокислот.
В поліпептидних ланцюгах амінокислотні залишки повторюються багато разів. При цьому кожний індивідуальний білок має свою строгу послідовність амінокислотних ланок.
Так як в алфавіті з букв складаються слова, так з 20 амінокислот може утворитися безмежна кількість білків.
Специфічна, унікальна для кожного окремого білка послідовність амінокислот – наз. первинною структурою.
Білки – це високомолекулярні, органічні, азотовмісні біополімери, які складаються в основному з амінокислот.
В поліпептидних ланцюгах амінокислотні залишки повторюються багато разів. При цьому кожний індивідуальний білок має свою строгу послідовність амінокислотних ланок.
Так як в алфавіті з букв складаються слова, так з 20 амінокислот може утворитися безмежна кількість білків.
Специфічна, унікальна для кожного окремого білка послідовність амінокислот – наз. первинною структурою білка. Див. ст. 148 підручник з біології. На сьогоднішній час для ряду білків встановлена їх первинна структура наприклад для інсуліну – білка гормона підшлункової залози.
Послідуючі дослідження показали, що поліпептидний ланцюг знаходиться в закрученому вигляді EMBED Equation.3 -спіралі.
Дана спіралізація забезпечується водневими зв’язками, які виникають між залишками карбоксильних і амідних груп, розміщених на протилежних витках спіралі.
Водневий зв’язок утворюється між двома сильно негативними атомами. Скручений в спіраль поліпептидний ланцюг, що з’єднаний водневими зв’язками дає нам – вторинну структуру білка (див. Величко Картка ХХ кольор.). Ще складнішу просторову конфігурацію білка має третинна структура білка. (див. Величко. Картка ХХ кольор.). Третинна структура підтримується взаємодією між функціональними групами R-поліпептидного ланцюга.
Зближення - - може давати сольовий місток, карбоксильна з гідроксилом дає складно ефірний місток, атоми сірки дисульфідні (-S-S-) містки.
Третинна структура зумовлює специфічну біологічну активність білка. У живих організмах є ще складніші конфігурації білка типу четвертинного структури.
Питання семінару:
Дати визначення білків.
Чим відрізняються по елементарному складу білки від вуглеводів і жирів.
Пояснити, чому білки називають молекулами велетнями.
Як класифікуються білки їх відношення до розчинності.
Пояснити амфотерні властивості білка.
Як ви розумієте білок – поліпептид.
Що таке гідроліз білка.
Що таке денатурація білка.
Що таке первинна структура білка?
Що являють собою вторинна і третинна стр.?
5. Висновки.
На столах у вас картки по темі: „Білки”.
Давайте повторимо по картках, так званих опорних сигналах, про хімію білків.
Учні розповідають про властивості, структуру, класифікацію білків розшифровуючи записи в опорних сигналах.
